Методическая разработка урока " Белки - основа жизни"

ЛКМПИКТ

Методическая разработка урока:

«Белки-основа жизни»

Преподаватель химии

специалист высшей

категории

Коломина О.Ю.

Луганск,

2017 г

ТЕМА:	Белки, нахождение в природе, состав, строение, свойства. Значение аминокислот и белков в жизнедеятельности живых организмов.
ЦЕЛЬ:	Изучить состав белков, строение, свойства; уяснить место белков в организации живой материи, нахождение их в природе и роль в жизнедеятельности живых организмов; Развивать логическое мышление, формировать научное мировоззрение, закреплять общеудобные умения и навыки: работа с опорными таблицами и конспектами, применение знаний для экспериментов и анализа их; развивать речевую культуру учащихся; Воспитывать у учащихся ответственности, правильное отношение к природе.
Оборудование и реактивы:	Файлы: различный уровень организации материи, строение белков, строение клетки, мини-конспекты, содержание белка в разных органах и тканях человека. растворы: яичного белка, сульфата меди, азотная кислота, гидроксид натрия, сухой спирт.
Базовые термины:	Природные высокомолекулярные соединения, пептидная связь, первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белков, водородные, сложноэфирные связи, денатурация, гидролиз, ренатурация.
Тип урока: Форма проведения урока:	Изучение новых знаний. Интегрированная лекция с элементами ученической конференции.
Методы и приемы работы на уроке:	Информационные: изложение материала, объяснение; разбор таблицы «Уровень организации материи»; сообщения учащихся; самостоятельная работа с мини-конспектами. Экспериментальные: демонстрация опытов; эврестическая беседа; оформление выводов. Наглядные: работа с таблицами «Схема строения белковой молекулы», «Содержание белка в разных органах и тканях человека», «Строение клетки».
Проблемы урока:	«Белки и нуклеиновые кислоты – основа жизни на Земле».

Интегрированное обучение – отбор и объединение учебного материала из разных предметов для разностороннего изучения важных тем.

Урок по теме «Белки» представлен в виде интегрированного урока – урока, в содержании которого объединяются химия и биология.

Интерактивное обучение – это специальная форма организации познавательной деятельности. Учебный процесс организован таким образом, что практически все учащиеся оказываются вовлеченными в процесс познания, они имеют возможность находить интересный материал по заданной теме, обмениваются мнением. Совместная деятельность учащихся в процессе освоения учебного материала означает, что каждый вносит свой индивидуальный вклад, идет обмен знаниями, идеями.

Интегрированные уроки проводятся иногда, когда в содержании учебного материала имеется большое количество межпредметных связей и главной их целью могут быть полученные новые знания, обобщение и систематизация теоретических и практических знаний, умений, навыков. Эти уроки требуют тщательной подготовки и построения. К проведению таких уроков привлекаются преподаватели других дисциплин.

Для проведения интегрированного урока по теме «белки», группа учащихся была разбита на подгруппы по 4-5 человек. За две недели до проведения урока подгруппам были даны опережающие задания: найти и подготовить материал: строение белков, истории открытия их, физические и химические свойства, роль белков в жизни организмов, история синтеза белков, последние достижения в этой области. Эти материалы и сообщения учащихся классифицируются и используются на уроках.

При подготовке такого типа урока идет самостоятельная работа учащихся с дополнительной научной литературой и другими источниками информации, что дает возможность развивать интерес к изучаемой теме, к предметам как химии так и биологии.

Структура урока.

І. Организационный этап. 2 мин

ІІ. Проверка домашнего задания. 5 мин

III. Актуализация познавательной деятельности учащихся. 4 мин

Знаешь ли ты:

- С каких мономеров построены белки? Сколько их есть?

- Как соединяются аминокислоты в белковой молекуле?

- От чего зависит разнообразие белков?

- Что такое денатурация, ренатурация, деструкция?

- Что называется протеинами, протеидами?

IV. Изучение нового материала.

Информациооные сообщения:

а) Учитель биологии:

В клетке среди макромолекул по своему функциональному значению и количественному отношению ведущая роль принадлежит белкам. В клетках животных они составляют 40-50%, а растений – 20-35% их сухой массы. В состав молекул белков входят атомы карбона, оксигена, нитрогена, гидрогена, сульфура, феррума и другие химические элементы.

Белки – это высокомолекулярные биополимеры, мономерами которых являются остатки аминокислот.

Белки содержаться в протоплазме и ядре всех растительных и животных клеток и являются главными носителями жизни на нашей планете. По определению Ф Энгельса, «жизнь есть способ существования белковых тел». Жизнь окружает нас повсюду. О ней свидетельствует жужжание насекомых, щебетание птиц, шуршание мелких зверьков. Земля насыщенна жизнью в таком изобилии и разнообразии, что это потрясает воображение. На планете копошатся миллионы видов насекомых. В окружающих нас водах плавают рыбы более 20000 видов. Нашу планету украшают по меньшей мере 350000 видов растений, большинство их удивительно красивые. У нас над головой летают более 9000 видов птиц.

Но полное единство живого мира поражает нас ещё больше. Биохимики – люди, которые глубоко изучают живые организмы – объясняют, что все формы жизни зависят от слаженной работы нуклеиновых кислот (ДНК, РНК) и белковых молекул.

Вот почему белок стоит на верхней ступени развития, материи. (Работа с таблицей: различный уровень организации материи (см. Приложение №1)).

По строению белки делятся на простые – протеины, состоящие только из аминокислотных остатков; протеиды – сложные белки, состоящие из остатков аминокислот и различных других соединений – остатки фосфорной, нуклеиновой кислот, углеводов, липидов, атомы феррума, цинка, купрума.

Олигопептиды – включают до десяти остатков аминокислот; полипептиды – более десяти остатков.

Белки – это полипептиды со степенью конденсации 100 и выше. Молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов.

Разнообразие белков безгранично, поскольку у каждого белка своя аминокислотная последовательность, закодированная в ДНК клетки, вырабатывающей данный белок.

Приложение №1

Различный уровень организации материи

б) Сообщения учащихся: «Функции белков в организме»

1. Строительная функция.

Из белков состоят мембраны клеток и клеточных органоидов, из них построены элементы цитоскелета – микротрубочки; упругость и прочность сухожилий и хрящей обеспечивает белок коллаген; еластин содержится в связках, а оссеин предоставляет упругость костям; волосы, ногти состоят из нерастворимого белка кератина; покровные, мышечные и опорные ткани.

1. Регуляторная функция.

Белки принимают участие в регуляции процессов метаболизма. Большинство гормонов имеют белковую природу или является продуктами белкового обмена. Это, в частности, такие гормоны, как инсулин, тироксин, окситоцин, вазопрессин.

1. Двигательная функция.

Двигательную функцию выполняют белки актин и миозин, что содержится в мышцах. Эти белки обеспечивают разные формы движения.

1. Энергетическая функция белков.

Она заключается в том, что при расщеплении белков выделяется энергия. При расщеплении 1 г белка высвобождается 17,2 кДж энергии, это такое же количество, как при расщеплении

1 г углеводов, но в 2 раза меньше, чем энергетическая ценность жиров.

1. Запасающая и питательная функция.

Запасающая функция белков заключается в откладывании их впрок. В белковой оболочке яиц накапливается белок альбумин, в молоке – козеин. Эти белки обеспечивают питание зародыша во время его развития и роста, выполняют питательную функцию.

1. Транспортная функция.

Транспортная функция заключается в том, что белки должны способствовать образовывать временные комплексы с различными веществами и транспортировать их к разным тканям организма.

Например, гемоглобин крови образует с кислородом неустойчивое соединение оксигемоглобин, транспортирует кислород к разным органам и тканям, а в обратном направлении переносит углекислый газ. Так осуществляется процесс дыхания. Белки обеспечивают транспорт ионов, гормонов, жирных кислот, углеводов, фосфолипидов.

1. Каталитическая функция.

Реакции в клетках идут с большей скоростью, хотя концентрации веществ и температура невелики. Белки – ферменты ускоряют реакции в десятки, сотни раз. Каждая химическая реакция в клетке имеет свой особый катализатор.

1. Защитная функция.

Тромбин катализирует превращение растворимого белка фибриногена в нерастворимый фибрин, в результате образуется тромб (сгусток крови), который закупоривает сосуды, и кровотечение останавливается. Эти белки выполняют защитную функцию, потому что свёртывание крови защищает организм от кровопотери.

В плазме крови есть белок интерферон, который обезвреживает действие всех видов микроорганизмов и токсичных веществ. Следовательно, белки выполняют защитную функцию.

в) Сообщение учителя химии: История изучения строения белков.

В 1745 году итальянский учёный Беккари опубликовал отчёт об исследовании клейковины, выделенной из пшеничной муки. По своим свойствам она напоминала вещества, которые можно получить из животных продуктов. Например, яичный белок, потому этот класс веществ он назвал белками. Его работы и стали началом изучения белка. В 19 в. Голландский учёный – химик и врач Мульдер, который изучал состав белков, предложил второй термин для обозначения этой группы веществ – «протеин», чем хотел подчеркнуть важность этого вещества для процессов жизнедеятельности. В 1888 году русский биохимик А.Я. Данилевский впервые высказал мысль, что белки являются высокомолекулярными соединениями, в которых остатки 2-аминокислот соединены друг с другом пептидными связями

O H

-С-N-

В 1902 г. это подтвердил немецкий учёный Фишер Э., создал полипептидную теорию. Согласно этой теории в состав белков входят остатки 20 - 23 аминокислот. В 1907 году он синтезировал полипептид, состоящий из 18 аминокислотных остатков.

Структура белков характеризуется не только химическим составом и последовательностью аминокислотных остатков в полипептидной цепи, а и размещением этих цепей в пространстве. Различают четыре структуры молекулы белка. Первичная структура – последовательность чередования остатков аминокислот в полипептидной цепи. Именно она определяет его биологическую функцию.

Вторичная структура – это пространственная конфигурация полипептидной цепи, которая может быть вытянутой нити, скрученной в спираль. Обычно белковая молекула напоминает растянутую пружину. Это так называемая α-спираль, стабилизируемая множеством водородных связей.

Полностью α-спиральную конформацию имеет белок кератин. Это структурный белок волос, шерсти, ногтей, когтей, клюва, перьев, рогов, входящий также в состав кожи позвоночных. Вторичная структура белка поддерживается за счёт дисульфидных мостиков между соседними полипептидными цепями.

β-слой, или складчатый – это другой тип вторичной структуры. Белок фиброин – натурального шёлка, состоит из этой структуры. В ней полипептидные цепи уложены параллельно, но соседние цепи по своему направлению противоположны, одна

другой, антипараллельны. Структура стабилизируется также в основном водородными связями.

Третичная структура – пространственное расположение полипептидной цепи, которая образуется вследствие закручивания вторичных структур. У большинства белков полипептидные цепи свёрнуты особым образом в компактные глобулы. Третичная структура поддерживается ионными, водородными, дисульфидными связями.

Четвертичная структура – это объединение нескольких глобул в макромолекуле белка. В состав этой структуры могут входить атомы металлов, вещества небелковой природы. Полипептидные цепи удерживаются за счёт гидрофобных взаимодействий, при помощи водородных и ионных связей.

V. Проверка восприятия и осмысления материала учащимися:

а) Работа учащихся в парах (Приложение №2, 3):

Учащиеся по мини – конспекту составляют конспект урока, затем отвечают на вопросы по схеме «Каждый учит каждого», работая в малой группе (4-5 человек).

- Сколько известно аминокислот, остатки каких аминокислот входят в состав белковой молекулы?

- При помощи каких функциональных групп аминокислот происходит соединение их друг с другом?

- Что называется первичной структурой белка?

- Как называются химические связи при помощи которых образуется первичная структура?

- Что представляет собой вторичная структура?

Какие химические связи её поддерживают?

- Что такое третичная структура?

- В чём выражается четвертичная структура?

- Как вы думаете, к какому классу органических веществ можно отнести белок?

- От чего зависит такое многообразие белков?

- Какой уровень организации определяет свойства белков?

(І, ІІ, ІІІ, ІV структура)

- При помощи какого уровня белок становится функционально активным?

Выводы записывают в тетради: белки – это биополимеры, имеющие 4 уровня структурной организации. Белки очень разнообразны, каждый белок характеризуется определённой последовательностью аминокислотных остатков. Свойства белка зависят от первичной структуры, но проявляют они биологическую активность только при наличии третичной или четвертичной структур.

Приложение 2

Приложение №3

Мини-конспект по теме: Белки

б) Экспериментальная часть урока.

Мы изучили состав и строение белков, а теперь рассмотрим физико–химические свойства белков. Эта часть урока экспериментальная.

При действии некоторых факторов происходит разрушение трёхмерной конформации белков – денатурация, она может быть временная или постоянная, но в любом случае первичная структура не изменяется, аминокислотная последовательность белка остаётся неизменной.

1. Демонстрация опыта «денатурация белка». Нагревание, радиация даже сильное встряхивание вызывает разрушение водородных, ионных связей, белок свёртывается.

1. Сильные кислоты, сильные щёлочи, растворы солей также вызывают разрыв связей в белковой молекуле и это приводит к денатурации.

1. Тяжёлые металлы. Катионы образуют прочные связи с карбоксил – ионами, белок выпадает в осадок.

1. Органические растворители, например спирт вызывает разрыв внутримолекулярных водородных связей, спирт вызывает денатурацию белка.

Ренатурация белка. В некоторых случаях, если прекратить действие причины, что вызвала денатурацию белка, что через какое-то время, происходит восстановление белка, то есть он приобретает свою первичную форму. Этот процесс называется ренатурацией.

Ренатурация доказывает, что вторичная и третичная структура белка полностью определяется его первичной структурой.

Опыт 1. Действие поваренной соли.

В пробирку наливам 1 – 2 мл раствора белка и прибавляем до половины пробирки насыщенный раствор NaCl. Встряхиваем раствор, раствор помутнел. Отливаем немного мутного раствора в другую пробирку и добавляем воду, взболтаем, муть исчезнет.

Опыт 2. Действие солей тяжёлых металлов.

Наливаем в пробирку 1 – 2 мл раствора белка и прибавляем немного раствора сульфата меди, образуется белый хлопьевидный осадок. Отливаем немного в другую пробирку, приливаем воды, но осадок не исчезнет.

В каком случае произошла обратимая, а в каком необратимая денатурация белка?

Почему при отравлении людей солями тяжёлых металлов (Hg, Ag, Cu, Pв) в качестве противоядия используется яичный белок и молоко?

Опыт 3. Биуретовая реакция

Наливаем в пробирку 2 мл раствора белка, добавляем такой же объём 10% раствора гидроксида натрия и приливаем 2-3 капли раствора сульфата меди. Пробирку встряхиваем, появляется фиолетово – синяя окраска раствора, что обусловлено комплексообразованием между ионами меди и полипептидами.

Опыт 4. Ксантопротеиновая реакция

Наливаем в пробирку 2 мл раствора белка и прибавляем 0,5 мл колнцентрированной азотной кислоты. Смесь осторожно подогреваем до появления жёлтого осадка. Это доказывает наличие бензольных ядер в белке.

в) Фронтальная работа с учащимися.

1. Анализ опытов, запись выводов и закрепление.

2. Беседа: Что такое денатурация белка?

- Какие причины вызывают денатурацию белка?

- Что такое ренатурация?

- Какой химический опыт доказывает наличие бензольных ядер в белке?

- Как можно определить есть ли белок исследуемом растворе?

г) Физиологическое значение питательных веществ, их источники.

Белки – основной строительный материал клеток организма. Белковое голодание приводит к задержке, а затем и к полному прекращению роста организма, а избыток белков – к перегрузке деятельности печени, почек. (Мясо, рыба, хлеб, яйца, сыр, молоко, фасоль, соя, горох, картофель).

С пищей человек получает свыше 60 различных пищевых веществ: белков, жиров, углеводов, минеральных солей, витаминов, воды. Наиболее благоприятное соотношение количества белков, жиров, углеводов в пище в суточном рационе 1:1:4. Каждое из питательных веществ для организма человека имеет своё значение.

Белки в процессе пищеварения подвергаются гидролизу до составляющих их аминокислот. Аминокислоты разносятся кровью по клеткам организма, где из них синтезируются новые белки. Человеческий организм может самостоятельно синтезировать лишь 12 аминокислот из 20. Остальные 8 называют незаменимыми, и они должны содержаться в белках, поступающих с пищей. Почти все эти аминокислоты имеются в животной пище: мясе, молоке, яйцах, рыбе. Растительные белки беднее незаменимыми аминокислотами. При питании только растительной пищей может возникнуть их недостаток, отражающийся на здоровье человека. Суточная потребность взрослого человека в белке составляет 80 г. Доля животных белков должна составлять 55 % от общего количества в рационе. Она может меняться с возрастом, при больших перегрузках, заболеваниях. Наибольшую биологическую ценность имеет белок материнского молока и белок куриного яйца. Белковая пища должна быть разнообразной. Богаты белком орехи, кокосовые и арахисовые. В странах, где они выращиваются, за их счёт покрывается значительная часть суточной потребности в белке.

Роль ферментов в организме

Белки – ферменты – это большая группа катализаторов биохимических реакций, которые происходят в организмах.

Интерфероны – это белки иммунной защиты организма. Каждый вид животных имеет свой набор интерферонов. У человека их определено 16. Это одноцепочечные белки, которые содержат 144 – 166 аминокислотных остатков. Интерфероны – высокоэффективные противовирусные агенты.

Инсулин принадлежит к гормонам белковой природы. Он регулирует концентрацию глюкозы в крови. Производит инсулин поджелудочная железа. Человек не может существовать при недостатке этого гормона в организме.

(Работа с таблицей, см. Приложение №4).

Приложение №4

Таблица

содержания белка в разных органах и тканях человека

Название органа и ткани	Содержание белка (в % от сухой ткани)
Кожа	63
Мышцы	80
Кости	28
Зубы	24
Мозг и нервная ткань	45
Печень	57
Сердце	60
Лёгкие	82
Селезёнка	84
Почки	72
Поджелудочная железа	47

д) Опережающее задание.

Сообщение учащихся «Проблема синтеза белка».

Возможность получения белков путём химического синтеза давно волнует умы учёных. Установление аминокислотного состава белков путём их гидролиза – наиболее лёгкая задача. Первый белок, у которого удалось расшифровать первичную структуру, был инсулин (1954 г.), регулирующий содержание сахара в крови. На установление порядка чередования аминокислот в инсулине было затрачено десять лет. Оказалось, что его молекула состоит из двух полипептидных цепочек, дна из которых содержит двадцать один аминокислотный остаток, а другая – тридцать; цепочки соединены между собой двумя дисульфидными мостиками. За расшифровку строения белков, в том числе и инсулина в 1958 г. английский учёный Ф. Сенчер был удостоен Нобелевской премии. Для синтеза инсулина пришлось провести 227 реакций, себестоимость такого инсулина очень высока.

В настоящее время расшифрована первичная структура уже значительного числа белков, более сложного строения. Синтез веществ белковой природы был впервые осуществлён на примере двух гормонов гинофиза (возопрессина и окситоцина).Коллаген – нить белка состоит из трёх аминокислотных цепочек, соединённых водородными связями. Каждая цепь построена из трёх аминокислот: глицерина, пролина, гидроксипролина. Коллаген – основная составляющая часть соединительных тканей, кожи, костей, сухожилий, хрящей, кровеносных сосудов.

Сейчас проблемы биосинтеза белка решают с помощью микробиологии. Микроорганизмы – бактерии, синезелёные водоросли способны размножаться с огромной скоростью: питаются они углеводами нефти, при этом вырабатывают белок. Полученные белки идут на корм животным. Для использования в пищу такого белка человеком ему необходимо придать вкус, запах, очистить от избытка нуклеиновых кислот.

Большой вклад в развитие микробиологической промышленности по производству искусственных пищевых продуктов принадлежит русскому учёному А. С. Несмеянову. Под его руководством была синтезирована искусственная чёрная икра. Синтетические продукты питания будут входить в нашу жизнь постепенно.

VI. Эврестическая беседа по вопросам:

Вопросы к учащимся:

- Почему наше питание должно быть разнообразным?

- Какие пути синтеза белков существуют в настоящее время?

- Можно ли с помощью химии решить проблему дефицита белковой пищи?

Вывод: дальнейшее развитие науки, разработка новых методов синтеза белка позволит создать искусственно все составные части пищи. Для этого хватит химических запасов, которые хранятся в земной коре, атмосфере и океане.

VII. Подведение итогов, оценивание учащихся, выдача домашнего задания.

Подводя итог урока, повторяем, что понятия «жизнь» и «белок» неразрывно связаны. Что ответить на вопрос «Что такое жизнь?», нужно знать, что такое белки. Насколько многообразны белки, настолько сложна, загадочна сама жизнь.

Конечно, нельзя приписывать свойства жизни одному соединению, оно проявляется лишь в результате многообразных реакций, в которых учувствуют различные соединения, но белки – основа жизни на нашей планете.

Задание на дом:

1. Рабочая тетрадь-конспект урока;

2. Учебник: Н.Н. Буринская, Химия 11 класс, § 13

Таблица

содержания белка в разных органах и тканях человека

Название органа и ткани	Содержание белка (в % от сухой ткани)
Кожа	63
Мышцы	80
Кости	28
Зубы	24
Мозг и нервная ткань	45
Печень	57
Сердце	60
Лёгкие	82
Селезёнка	84
Почки	72
Поджелудочная железа	47

22