Конспект открытого урока по химии «БЕЛКИ»

МКОУ «Ирганайская СОШ им. М. А. Заргалаева»

Конспект открытого урока по химии

«БЕЛКИ»

Класс: 10

Учитель: Абдулгамидова А.А.

6. Тип урока: комбинированный

7. Цель: углубить знания о важнейших классах биологически значи­мых органических соединений - белках

8. Задачи:

8.1.Образовательные:

- сформировать представление о белках как непериодических линейных биополимерах, состоящих из различных аминокислотных остатков;

- охарактеризовать состав и химическое строение полипептид­ных молекул, а также первичную, вторичную, третичную и четвертич­ную структуру белка;

- ознакомить учащихся с важнейшими функциями белков;

- сформировать знания о качественных реакциях на молекулы белка.

8.2.Развивающие:

- способствовать развитию умения анализировать и обобщать ранее изученные факты

- совершенствовать навыки работы с лабораторным оборудованием

Универсальные учебные действия (познавательные, регулятивные, коммуникативные)

• Формировать умение извлекать информацию из таблиц, схем (П)

• Формировать умение выявлять сущность, особенности изучаемых веществ (П)

• Формировать умение на основе анализа ранее изученных фактов делать выводы (П)

• Формировать умения отвечать на поставленный вопрос, аргументировать (К)

• Формирование вербальных и невербальных способов коммуникации (К)

• Адекватно передавать информацию (К)

• Уметь корректировать свои действия и других (Р)

• Давать оценку результатам работы и т.д. (Р)

8.3.Воспитательные:

-воспитывать интерес к изучаемому предмету;

Универсальные учебные действия (личностные)

• Воспитывать культуру диалога (Л)

• Формировать позитивное отношение к себе и окружающему миру (Л)

• Формировать личностную мотивацию учебной деятельности (Л)

9. Основной дидактический метод: словесный метод обучения

10. Частные методы: побуждающий и подводящий диалоги, работа с текстом, метод иллюстрации, метапредметный подход,

11. Дидактические средства: таблицы «Функции белков», «Строение белковой молекулы»; реактивы: раствор куриного белка, растворы NaOH, CuS0₄, HN0₃; химическая посуда, спиртовка, держатели; тестовые задания; карточки с текстовым материалом; презентация к уроку; компьютер; проектор; экран; учебник.
12.Список использованных источников:

- Габриелян О.С., Маскаев Ф.Н., Пономарев С.Ю. Химия: Учебник для 10 кл. общеобразовательных учреждений. - М.: Дрофа, 2010.

- Габриелян О.С., Остроумов И.Г. Химия 10 класс: Настольная книга. - М.: Дрофа, 2004.

- Химия в схемах и таблицах для 8-11 классов общеобразовательных школ/ авт-сост - Э.М.Левина. В.В. Кириллов.– СПб.: Тригон, 2008.

- Щербатых Ю.В. Биология в схемах и таблицах: учебное пособие.- 2-е изд.,испр. – М.:Эксмо, 2007

13. Оформление доски: число, тема урока, таблицы, эпиграф «Жизнь – это способ существования белковых тел» Ф. Энгельс.

ПЛАН УРОКА

1.Организация начала урока

1.1 Приветствие учащихся и гостей

1.2 Подготовка учащихся к работе

2. Актуализация ЗУН

Самостоятельная работа по теме «Аминокислоты» (дифференцированная)

3. Мотивация учебной деятельности

2.1 Вступительная беседа

2.2 Постановка целей урока

2.3 Сообщение темы урока

4. Объяснение нового материала

3.1 Строение белковых молекулы

3.2 Физические свойства белков

3.3 Функции белков

3.4 Качественные реакции на белки (демонстрация)

5. Закрепление

Решение задачи

6.Подведение итогов урока

6.1 Оценивание работы на уроке

6.2 Рефлексия

7. Домашнее задание

7.1 Пояснение домашнего задания

7.2

1. Организация начала урока

   • Приветствие

   • Подготовка учащихся к работе

1. Актуализация ЗУН

Самостоятельная работа по теме «Аминокислоты» (дифференцированная)

1. Мотивация учебной деятельности

Органические соединения составляют в среднем 20-30% массы клетки живого организма. К ним относятся биологические полимеры – углеводы, нуклеиновые кислоты, белки, а также жиры и ряд небольших молекул – гормоны, пигменты, аминокислоты, простые сахара и т.д.

Часть из этих веществ вы уже изучили, с другими еще предстоит познакомиться. На этом уроке мы повторим и систематизируем уже изученный вами в начале года на уроках биологии материал о строении и функциях молекул белка, познакомимся с качественными реакциями на белки.

Запишите в тетрадь число и тему урока – «Белки».

Эпиграфом урока будут слова Фридриха Энгельса «Жизнь – это способ существования белковых тел».

1. Объяснение нового материала

Среди органических веществ клетки белки занимают первое место как по количеству, так и по значению.

Белки – это непериодические полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

В организме человека встречается 5 млн типов белковых молекул, отличающихся не только друг от друга, но и от белков других организмов. Такое разнообразие обеспечивается сочетанием всего лишь 20 разных аминокислот, составляющих несколько сотен, а иногда и тысяч комбинаций. Порядок их чередования может быть самым разнообразным; благодаря этому возможно существование огромного числа молекул белка, отличающихся друг от друга. Напри­мер, из 20 остатков аминокислот теоретически можно составить около 2 • 10¹⁸ вариантов белковых молекул, различающихся порядком чере­дования аминокислот, а значит, и формой, и свойствами.

Белки делятся на протеины, содержащие только остатки аминокислот, и протеоды, содержащие еще и небелковую часть ( липо-, хромо-, глико-, фосфопротеиды)

Белки (по составу)

Протеины Протеиды

(простые) (сложные)

макромолекулы состоят только кроме остатков ά- аминокислот макромолекулы

из остатков ά- аминокислот. содержат другие группы атомов.

СТРОЕНИЕ БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ

• Что вы можете сказать о структуре белка, исходя из знаний биологии?

Молекула белка напоминает нитку, унизанную раз­ноцветными бусинами и скрученную в виде спирали. «Бусины» - это аминокислотами. Белки разного размера включают в себя от нескольких десятков до нескольких со­тен и даже тысяч аминокислот. В среднем длина белка - около 300 аминокислот.

Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипеп­тидной цепи получила название пер­вичной структурой белка. Углерод карбонильной группы, азот и связанные с ними четыре атома лежат в одной плоскости. Валентные углы при sp²-гибридном атоме углерода близки к 120⁰, при sp³-гибридном атоме углерода - 110⁰.

Группа атомов –СО – NH - , с помощью которой связаны две ά- аминокислоты, называется пептидной связью.

• На листочке написаны формулы трех аминокислот. Используя их получите трипептид.

H₂N-CH₂-COOH C₆H₅-CH₂-CH –COOH HO-CH₂-CH-COOH

NH₂ NH₂

Первичная структура белковой молекулы играет чрезвы­чайно важную роль. Изменение только одной аминокислоты на другую может привести либо к гибели всего организма, либо к появлению совершенно нового вида. Замена одного остат­ка аминокислоты глутамина на валин в молекуле гемоглобина (содержащего 574 аминокислотные группы!) вызывает тяже­лейшее заболевание — анемию, приводящую к смертельному исходу.

• Какую еще структуру, кроме первичной вы знаете? (Вторичная структура белка)

• Что она представляет? (спираль)

• Как крепятся витки в молекуле? (за счет водородных связей между группами СО и NH)

В пространстве полипептид­ная цепь белка может располагаться двумя способами. Она может быть закручена в спираль, на каждом витке которой располагается 3,6 звена аминокислот с обращенными наружу радикалами. Отдельные витки скреплены между собой водо­родными связями между группами NH и СО различных участ­ков цепи. Такая структура белка называется ά-спираль и наблюдается, к примеру, у ά-кератина (шерсть, волосы, рога, ногти).

Если боковые группы аминокислотных остатков не очень велики (глицин, аланин, серии), две полипептидных цепи мо­гут быть расположены параллельно и скрепляться между со­бой водородными связями. При этом полоса получается не плоской, а складчатой. Это

β-структура белка, характерная, например, для фиброина шелка.

Таким образом, вторичная структура - это спираль, которая образуется в результате скручивания поли­пептидной цепи за счет водородных связей между группами СО и NH.

Полипептидные цепочки с опреде­ленной вторичной структурой могут быть по-разному располо­жены в пространстве. Это пространственное расположение ά-спирали или β-структуры в пространстве. получило название третичной структуры.

Третичная структура - пространственная конфигурация спирали в пространстве. Эта структура поддерживается за счет гидрофобных взаимодействий, водородных, дисульфидных, ионных связей.

По характеру «упаковки» белко­вой молекулы различают глобуляр­ные, или шаровидные, и фибрил­лярные, или нитевидные, белки.

Белки (по форме молекул)

Глобулярные Фибриллярные

(шаровидные) (нитевидные)

Для глобулярных белков более характерна ά-спиральная струк­тура, спирали изогнуты, «сверну­ты». Макромолекула имеет сфе­рическую форму. Они растворя­ются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных сис­тем. Большинство белков живот­ных, растений и микроорганиз­мов относится к глобулярным белкам.

Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они, как правило, не растворяются в воде. Фиб­риллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) зависят от способа упаковки полипептидных цепочек. Приме­ром фибриллярных белков служат белки мускульной ткани (миозин), кератин (роговая ткань).

В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электро­статического и других взаимодействий образуют более сложные структуры.

Четвертичная структура - способ совместной укладки нескольких глобул. Есть не у всех белков.

Биологическая активность белков определяется третичной и четвертичной струк­турами.

ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Физические свойства белков определяются тем, к какому классу они относятся. Молекулы фибриллярных белков вытя­нуты в длину, нитеобразны и склонны группироваться одна возле другой с образованием волокон. Это основной строитель­ный материал тканей: сухожилий, мускульных и покровных тканей. Такие белки в воде нерастворимы. Прочность белко­вых молекул просто поразительна! Человеческий волос проч­нее меди и может соперничать со специальными видами ста­ли. Пучок волос площадью 1 см² выдерживает вес в 5 тонн, а на женской косе в 200 тыс. волосинок можно поднять гру­женый КамАЗ весом 20 т.

Глобулярные белки свернуты в клубочки. В организме они выполняют ряд биологических функций, требующих их по­движности и, следовательно, растворимости. Поэтому глобу­лярные белки растворимы в воде либо растворах солей, кис­лот или оснований. Из-за большого размера молекул образую­щиеся растворы являются коллоидными

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ

• Какие функции белков вы проходили на уроках биологии?

Функции белков в клетке чрезвычайно многообразны.

Одна из важнейших — строительная (структурная) функция: белки участ­вуют в образовании всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внеклеточных структур. Белки, выполняю­щие структурные функции, занимают по количеству первое место среди других белков тела человека. Среди них важнейшую роль иг­рает коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже, эластин в сосудистой стенке и др. Большое значение имеют комплексы белков с углеводами в формировании ряда секретов - мукоидов, муцина и т. д. В комплексе с липидами (в частности фосфолипидами) белки участвуют в образовании биомембран клеток.

Исключительно важное значение имеет каталитическая (ферментативная) роль белков. Все ферменты — вещества белковой природы, они ускоряют химические реакции, протекающие в клетке, в десятки и сотни тысяч раз. Многочисленные биохимические реакции в живых ор­ганизмах протекают в мягких условиях, при температурах, близких к 40°С, и значениях рН, близких к нейтральным. В этих условиях скорость протекания большинства реакций ничтожно мала, поэтому для их приемлемого осуществления необходимы специальные био­логические катализаторы - ферменты. Как правило, ферменты - это либо белки, либо комплексы белков с каким-либо кофактором - ио­ном металла или специальной органической молекулой. Многие белки ускоряют химические реакции в сотни раз.

Двигательная функция живых организмов обеспечивается спе­циальными сократительными белками. Эти белки участвуют во всех видах движения, к которым способны клетки и организмы: образова­ние псевдоподий, мерцание ресничек и биение жгутиков у простей­ших, сокращение мышц у многоклеточных животных, движение ли­стьев у растений и др.

В акте мышечного сокращения и расслабления участвует множество бел­ковых веществ. Однако главную роль в этих жизненно важных про­цессах играют актин и миозин - специфические белки мышечной ткани. Сократительная функция присуща не только мышечным бел­кам, но и белкам цитоскелета, что обеспечивает тончайшие процес­сы жизнедеятельности клеток (расхождение хромосом в процессе митоза).

Транспортная функция белков заключается в присоединении хи­мических элементов (например, кислорода) или биологически актив­ных веществ (гормонов) и переносе их к различным тканям и органам тела.

Дыхательная функция крови, в частности перенос кислорода, осуществляется мо­лекулами гемоглобина - белка эритроцитов. В транспорте липидов принимают участие альбумины сыворотки крови. Ряд других сыво­роточных белков образует комплексы с жирами, медью, железом, тироксином, витамином А и другими соединениями, обеспечивая их доставку в соответствующие органы-мишени.

Защитная функция. При поступлении в организм чужеродных белков или микроорганизмов в белых кровяных тельцах — лейкоци­тах — образуются особые белки — антитела. Они связывают и обез­вреживают несвойственные организму вещества (антигены).

Высокая специфичность взаимодействия антител с антигенами (чужеродны­ми веществами) по типу «белок - белок» способствует узнаванию и нейтрализации биологического действия антигенов. Защитная функция белков проявляется и в способности ряда белков крови к свертыванию. Свертывание белка плазмы крови фибриногена приводит к образованию сгустка крови, что предохраняет от потери крови при ранениях.

Гормональная функция. Обмен веществ в организме регулируется разнообразными механизмами. В этой регуляции важное место занимают гормоны, вырабатываемые в железах внутренней секреции. Ряд гормонов представлен белками или полипептидами, например гормоны гипофиза, поджелудочной железы и др. Инсулин – регулирует содержание сахара в крови.

Белки служат и одним из источников энергии в клетке, т. е. вы­полняют энергетическую функцию. При полном расщеплении 1 г бел­ка выделяется 17,6 кДж энергии.

КАЧЕСТВЕННЫЕ РЕАКЦИИ НА БЕЛКИ (цветные)

Биуретовая реакция.

При действии на белки раствора со­лей меди (II) в щелочной среде возникает сиреневое или фи­олетовое окрашивание. К равным объемам раствора белка (можно использовать мясной бульон) и гидроксида натрия учитель добавляет несколько капель раствора сульфата ме­ди (II). Голубая окраска раствора соли меди изменяется на фи­олетовую (или несколько иную в зависимости от природы бел­ка) за счет образования комплексных соединений.

Ксантопротеиновая реакция.

При действии на белки кон­центрированной азотной кислоты образуется желтая окраска, связанная с нитрованием ароматических колец в соответст­вующих аминокислотах. Если биуретовая реакция универ­сальна на все белки, то ксантопротеиновую дают только те полипептиды, которые содержат остатки фенилаланина, триптофана, тирозина. Таких аминокислот много в белках мышечных тканей (миозин), но почти нет в соединительных (желатин). Если на скорлупу вареного вкрутую яйца нанести несколько капель концентрированной азотной кислоты, про­исходит бурное вспенивание. Скорлупа состоит главным обра­зом из карбоната кальция. Разрушая скорлупу, кислота про­ходит до белка. После промывания яйца под струей воды осво­бодите его от остатков скорлупы. В месте попадания азотной кислоты осталось желтое пятно. Его окраска усилится и пе­рейдет в оранжевую, если вырезанный фрагмент белка с пят­ном опустить в раствор щелочи или аммиака (нитроарен пере­ходит в ацинитроформу).

Качественное определение серы в белках.

При горении белки издают характерный запах «жженого рога» (учащиеся говорят — горелых мух). В этом легко убедиться, если под­жечь шерстяную нитку или пучок волос. В значительной сте­пени этот запах определяется содержанием в белках атома се ры (цистеин, метионин, цистин).

Наличие в белках этого эле­мента доказывают следующим образом. К раствору белка добавляют равный объем щелочи, нагревают до кипения и до­бавляют несколько капель раствора ацетата свинца. Выпаде­ние черного осадка свидетельствует о присутствии в получен­ном растворе сульфид-аниона:

(CH₃COO)₂Pb + S^2- PbS↓ + 2СН₃СОО^-

1. Закрепление

При щелочном гидролизе 32г дипептида образовалось только одно вещество – натриевая соль некоторой кислоты. Масса соли составила 44,4г. Установите строение дипептида.

1. Подведение итогов урока

1. Домашнее задание §27, выполнить задание:

Напишите структурные формулы всех возможных трипептидов, составленных из любой воз­можной комбинации остатков двух аминокислот: фенилаланина и глицина. (8 изомеров).

7