Интегрированный урок химии 10 класс по теме «Белки»

Интегрированный урок химии 10 класс по теме «Белки»

Методическая разработка учителя химии

Муниципального общеобразовательного заведения

Города Горловка «Вечерняя школа № 11»

Шошина Александра Владимировича

«Повсюду, где мы встречаем жизнь,

мы находим, что она связана с

каким-либо белковым телом».

Ф. Энгельс

Цель урока. Сформировать представления о белках как природных полимерах, о структуре белковой молекулы, о многообразных функциях белков; рассмотреть свойства белков. Создать условия для совершенствования умений находить и формулировать правильный ответ на поставленный вопрос, на основе полученных ранее знаний, для изучения химических свойств белков. Обосновать роль белков в живом организме. На конкретных примерах данной темы выявить тесную взаимосвязь естественных наук.

Основные понятия. Белки, гидролиз белков, структура белковой молекулы (первичная, вторичная, третичная, четвертичная), денатурация, ренатурация, цветные реакции (ксантопротеиновая и биуретовая), биологические функции белков, ферменты.

Планируемые результаты обучения

Предметные. Уметь характеризовать структуру молекул белков: первичную, вторичную, третичную и четвертичную. Знать свойства белков. Понимать понятия высаливание, денатурация и ренатурация белков. Уметь проводить цветные реакции на белки. Иметь представления о значении белков в организме.

Метапредметные. Уметь обобщать, устанавливать аналогии и делать выводы на основе сравнения, ясно, логично и точно излагать свою точку зрения, использовать адекватные языковые средства

Личностные. Формировать научное мировоззрение на основе представлений об общности строения и функций белков у всех живых организмов. Развивать навыки взаимо- и самооценки.

Основные виды деятельности учащихся. Составление уравнений образования дипептидов и трипептидов. Выполнение лабораторного опыта «Цветные реакции на белки». Соблюдение правил безопасной работы в кабинете химии. Наблюдение демонстрационного эксперимента. Заслушивание и оценивание сообщений одноклассников.Решение тестовых заданий.

Тип урока: комбинированный.

Форма проведения урока: урок-конференция с элементами лабораторного практикума.

Методы: групповая и самостоятельная работа, работа с дополнительной литературой, эвристическая беседа, диалог саудиторией, лабораторная работа.

Оборудование: мультимедийная система, таблицы, схемы, карточки; химические реактивы и оборудование: растворы гидроксида натрия, сульфата меди (II), азотной кислоты, щелочи, соляной кислоты, раствор белка и растворы других веществ с номерами, растворы любых бульонных кубиков, творог, молоко, химическая посуда, спиртовки, спички, держатели для пробирок.

Оформление доски: тема, эпиграф.

Подготовка к уроку:  учащимся заранее дается набор теоретического материала по проблеме, вопросы для подготовки к конференции, задание группе учащихся по созданию презентации или отдельных слайдов.

План урока:

1. Организационный момент.

2. Актуализация опорных знаний и мотивация познавательной деятельности.

3. Изучение нового материала.

4. Закрепление.

5. Рефлексия.

6. Домашнее задание.

Структура и содержание урока

I. Организационный момент.

II. Актуализация опорных знаний и мотивация познавательной деятельности.

Беседа.

Приведите примеры аминокислот (записать на доске). 

Чем обусловлены амфотерные свойства аминокислот? Напишите уравнения соответствующих реакций.

Какие еще свойства проявляют аминокислоты за счет разных функциональных групп в составе их молекул?

Какие группы, входящие в состав аминокислот, участвуют в образовании пептидной связи?

Что такое «дипептид»? «трипептид»? «полипептид»?

Напишите в общем виде схему образования дипептида.

III. Изучение нового материала.

Перед классом ставится вопрос: от чего зависит многообразие функций белков и их особая роль в жизненных процессах?

Учитель: Откуда взялась жизнь на Земле, и что такое жизнь вообще? Эти вопросы волновали людей всегда. Ни одно естественнонаучное явление не вызывало такой острой борьбы мировоззрений, какая всегда сопровождала проблема живого. А причина этой борьбы - в самом объекте познания, его уникальности, неповторимости и сложности. С течением времени человечеством было накоплено большое количество экспериментального материала, чтобы дать следующее определение жизни: “Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и сама жизнь, что приводит к разложению белка” (Ф.Энгельс). Современная наука представляет жизнь как переплетение сложнейших химических процессов взаимодействия белков между собой и другими веществами.

Еще к началу XIX века было установлено, что все белковые молекулы имеют большую молекулярную массу и состоят из атомов углерода, водорода, кислорода, азота, и серы. (таблица)

Состав белков (% от сухой массы)

Углерод (С)	51 -52
Кислород (О)	21,5 – 25,5
Азот (N)	16,8 -18,4
Водород (Н)	6,5 – 7,3
Сера (S)	0,3 -2,5

Основоположником исследований строения белка является немецкий химик Эмиль Фишер, применивший для этого реакцию гидролиза. Он выдвинул полипептидную теорию, согласно которой молекулы белка представляют собой длинные цепи. При их гидролизе образуется смесь, состоящая из 20 различных α -аминокислот (таблица аминокислот).

СН3— CH(NH2)— СООН	Ala или Ала	Аланин
(СН3)2СН— CH(NH2)— СООН	Val или Вал	Валин*
(СН3)2СН— СН2— CH(NH2)— СООН	Leu или Лей	Лейцин*
СбН5— СН2— CH(NH2)— СООН	Phe или Фен	Фенилаланин*
НО— СН2— CH(NH2)— СООН	Ser или Сер	Серин
HS— CH2— CH(NH2)— СООН	Cys или Цис	Цистеин*
НООС— СН2— CH(NH2)— СООН	Asp или Асп	Аспарагиновая кислота
H2N— CO— CH2— CH(NH2)— СООН	Asn или Асн	Аспарагин
НООС— СН2— СН2— CH(NH2)— СООН	Glu или Глу	Глутаминовая кислота
H2N— CO— CH2— CH2— CH(NH2)— СООН	Gin или Глн	Глутамин
H2N— (CH2)4— CH(NH2)— СООН	Lys или Лиз	Лизин*
СН3— СН(ОН)— CH(NH2)— СООН	Thr или Тре	Треонин*

* Звездочками обозначены названия незаменимых аминокислот. (Слайд 3).

Отечественный основоположник теории строения белковых молекул - Александр Яковлевич Данилевский. В1888г. он указал на наличие пептидных групп в белковых молекулах. Экспериментально доказал, что под воздействием сока поджелудочной железы белки подвергаются гидролизу.

Мы собрались на эту конференцию,чтобыпопытаться раскрыть тайну веществ, лежащих в основе понятия “жизнь”, т.е. должны ответить на вопрос “Что такое белок?”.

У Вас на столах лежат инструктивные карты (приложение), с которыми Вы сегодня будете работать. Поэтому сейчас запишите свою фамилию, укажите класс и дату (учащиеся заполняют шапку инструктивнойной карты).

К нам приглашены ученые-эксперты различных естественных дисциплин с сообщениями, которые помогут нам рассмотреть белки с различных сторон.

Первыми со своими сообщениями выступят ученые-химики. 

Химик (учащийся № 1):Белки – это природные высокомолекулярные соединения (биополимеры), структурную основу которых составляют полипептидные цепи, построенные из остатков – аминокислот. (Слайд 4). Молекулярная масса белков очень большая. Относительная молекулярная масса белка, входящего в состав куриного яйца, равна 36000, а одного из белков мышц достигает 150000. (Слайд 5).

.Рассмотрим подробнее основные химические свойства этих биополимеров. 

1. Гидролиз белков

При нагревании белков и пептидов с растворами кислот, щелочей или при действии ферментов образуется смесь α-аминокислот. Гидролиз белков сводится к расщеплению полипептидных связей:

Общая схема гидролиза:

Белки + H₂O → Полипептиды + H₂O → Олигопептиды + H₂O →

→Дипептиды + H₂O → α-Аминокислоты. (Слайд 6).

2. Осаждение белков:

а) высаливание− обратимое нарушение природной структуры белка:

· действие разбавленного спирта на белок;

· действие солей Na⁺, K⁺, NH₄⁺ (например, хлорида натрия),

б) денатурация- нарушение природной пространственной структуры белка под воздействием физических и химических факторов (разрушение вторичной, третичной, четвертичной структуры белка, но с сохранением первичной):

· действие неразбавленного спирта на белок,

· действие солей тяжёлых металлов на белок,

· действие кислот на белок,

· действие щелочей на белок,

· действие ацетона на белок,

· действие УФ-лучей на белок,

· действие γ-лучей на белок,

· свертывание белков при кипячении,

·механическое воздействие на белок (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком).

Ученые полагают, что процессы старения связаны с медленно протекающей денатурацией, т.к. денатурация приводит к нарушению антигенной чувствительности белка, а иногда к полному блокированию ряда иммунологических реакций, к инактивации ферментов и нарушению обмена веществ. (Слайд 7).

3. Ренатурация.

Иногда денатурированный белок вновь приобретает свою нативную структуру после прекращения действия денатурирующего фактора. Этот процесс называют ренатурацией.Ренатурация убедительно показывает, что вторичная и третичная структуры белка полностью определяется его первичной структурой. (Слайд 8).

Учитель:

Наличие белков в различных продуктах определяют с помощью качественныхреакций (Демонстрационные опыты). 

Качественные реакции белков являются частным случаем денатурации (химическое воздействие).  К ним относятся биуретовая и ксантопротеиновая реакции.

Цветные реакции на белки:

а) биуретовая реакция (на пептидные связи) − взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди(II) с образованием комплексных соединений между ионами Cu²⁺ и полипептидами:

Белок + CuSO₄ + NaOH → Ярко-фиолетовое окрашивание;

б) ксантопротеиновая реакция (на остатки аминокислот, содержащих бензольное кольцо) − взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой:

Белок + HNO₃ (конц.) → Жёлтое окрашивание.

Если биуретовая реакция универсальна на все белки, то ксантопротеиновую дают только те, которые содержат остатки фенилаланина, триптофана, тирозина. Таких аминокислот много в белках мышечных тканей (миозина), но почти нет в соединительных (желатин). (Слайд 9).

Химик (учащейся № 2):Каждый пептид и белок обладает строго определенным составом и последовательностью аминокислотных остатков в цепи. Это и определяет их уникальную биологическую специфичность.

Первичная структура (линейная) – это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Например; инсулин– гормон поджелудочной железы. Цепи пептидов и белков принимают в пространстве определенную более или менее компактную форму. Уникальная особенность белковых молекул заключается в том, что они имеют, как правило, четную пространственную структуру, или конформацию. (Слайд 10).

Вторичная структура – структура спирали. В одном витке спирали помещается около 4 аминокислотных остатков. Спираль держится за счёт водородных связей (С=О, N=H), направленными вдоль оси спирали. Все боковые радикалы аминокислот находятся снаружи спирали – такая конформация называется А-спиралью(например белок волос, шерсти). Другой вариант упорядоченной структуры полипептидной цепи. В-структура или В-скелет находятся в зигзагообразной конформации, и цепи располагаются параллельно друг другу, удерживаясь водородными связями, (например белок натурального шелка – фиброин). (Слайд 11).

Третичная структура. Молекула стремится к наиболее компактной конфигурации, позволяющей ей максимально реализовать свои функции – это есть трёхмерная конфигурация спирали, образуются глобулы (клубки) или фибриллы (нитевидные структуры). Устойчивость третичной структуры способствует взаимодействию между функциональными группами, с образованием дисульфидных, сложноэфирных и амидных мостиков. (Слайд 12).

Четвертичная структура - способ пространственной организации нескольких полипептидных макромолекул. Объединяясь, они образуют единый, очень сложный комплекс, который определяет свойства данного белка и называется ассоциативным. (Слайд13).

Учитель: Пришло время ознакомиться с физическими свойствами белков.

Физик (учащийся № 3): Физические свойства белков так же разнообразны, как и функции, которые они выполняют.

Белки - кристаллические вещества белого цвета, в растворе - бесцветные вещества, если они не несут какой-нибудь хромофорной (окрашенной) группы, как, например, гемоглобин.

Кристаллические твер­дые белки – это запасные соединения.

По растворимости в воде белки бывают:

а) растворимые -  растворяются в воде, образуют коллоидные растворы (белок молока - казеин, белок яйца - альбумин); 

б) нерастворимые - в воде не растворяются (кератин – волосы, ногти, перья; коллаген -мускулы, сухожилия; фиброин шелка).Растворы фибриллярных белков обладают большой вязкостью. Примером может служить коллаген - белок соединительной ткани.

Растворимость белков в воде зависит от:

• отностельной молекулярной массы: чем легче белок, тем лучше он растворяется;

• наличия гидрофильных и гидрофобных групп атомов в радикалах: гидрофильные способствуют растворению, гидрофобные – нет.

• от функций белка: молекулы фибриллярных белков вытянуты в длину, нитеобразны и склонны группироваться одна возле другой с образованием волокон. Это основной строительный материал для тканей: сухожилий, мускульных и покровных. Такие белки в воде не растворимы. Прочность белковых молекул просто поразительна! Человеческий волос прочнее меди и может соперничать со специальными видами стали. Пучок волос площадью 1 см²выдерживает вес в 5 тонн, а на женской косе в 200 тыс. волосинок можно поднять груженый КамАз весом 20 тонн.

• Глобулярные белки свернуты в клубочки. В организме они выполняют ряд биологических функций, требующих их подвижности, т.е. растворимости. Поэтому глобулярные белки растворимы в воде либо в растворах солей, кислот или оснований. Из-за большого размера молекул образуются растворы, называемые коллоидными.

Белки не имеют температуры плавления и кипения, так как большинство из них при нагревании сворачиваются. При высокой температуре все белки сгорают.

Некоторые белки могут быть выделены в виде кристаллов (белок куриного яйца, гемоглобин крови).

Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы отдельных белков, весьма различно: в инсулине их 51, в миоглобине – 153.Поэтому и молекулярная масса белков колеблется в очень широких пределах – от 10 000 до десятков миллионов.Например, гормон инсулин имеет молекулярную массу 5733, фермент рибонуклеаза – 13700, альбумин человека — 68500, белок крови  гемоглобин – 64500, фибриноген крови – 400.000, белки вирусов – 50.000.000.

На основе определения молекулярной массы и элементарного анализа установлена эмпирическая формула белковой молекулы – гемоглобина крови (С₇₃₈Н₁₁₆₆О₂₀₈N₂₀₃S₂Fe)₄.

Белок куриного яйца – альбумин, хорошо растворяется в воде, при нагреваниисвертывается, а при долгом хранении в тепле разрушается — яйцо протухает.

Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи — все они почти целиком состоят из белка кератина. Кератин не растворяется в воде, не свертывается, не разрушается в земле: рога древних животных сохраняются в ней так же хорошо, как и кости. (Слайд 14).

Учитель: На вопрос «Как же белковые вещества появились на нашей планете?» нам ответит ученый-геохимик.

Геохимик(учащийся № 4): Возраст Земли около 4,5 миллиардов лет. Солнечная туманность остывала все больше. Тугоплавкие компоненты - железо, силикаты, сульфиды – уже стали пылевыми частицами. При температуре ниже 5000 градусов по Кельвину стали формироваться простейшие органические соединения. Ставшие пылинками силикаты были катализаторами этого процесса. Органические соединения их как бы обволакивали.

Одновременно шел и другой процесс. Из водорода, углерода, азота возникали их простые соединения. Так что вполне могла возникнуть водородно-метано-аммиачная смесь газов.

Возможно, искру жизни высекла интенсивная ионизирующая радиация. Ведь урана-235 тогда, например, было в 80 раз больше, чем сейчас. И естественная радиоактивность этих веществ вполне могла ионизировать окружающую среду и возбудить многие химические реакции, включая синтез белков.

Учитель: Настало время выяснить,значение и функции, которые выполняют белки в живом организме. В этом нам помогут ученые-биологи со своими докладами.

Биолог (учащийся № 5):В организме человека белки выполняют различные жизненно важные функции, которые мы свами рассмотрим прямо сейчас. (Слайд 15).

1. Ферментативная или каталитическая функция. Ферменты - биологические катализаторы химических реакций организма. Они ускоряют ход биохимических реакций в 100 – 1000 раз по сравнению с теми, которые происходят без ферментов. Благодаря этим белкам уменьшаются затраты энергии, необходимой для протекания реакций. (Слайд 16).

2. Транспортная функция. Перенос молекул или ионов к тканям и органам. Например, гемоглобин крови, который обеспечивает перенос кислорода и углекислого газа. (Слайд 17).

3. Строительная функция. Белки - строительный материал почти всех тканей: мышечных, опорных, покровных.  Белки — важные элементы плазматической мембраны, хрящей, костей, перьев, ногтей, волос, всех тканей и органов. (Слайд 18).

4. Сократительная функция. Актин и миозин - белки, входящие в состав мышечных волокон и обеспечивающие их сокращение вследствие способности молекул этих белков к денатурации. 

Актин и миозин входят в состав мышечных волокон высших организмов (у простейших сократительную функцию выполняет белок динеин). Мышечные волокна - миофибриллы - представляют собой длинные тонкие нити, состоящие из многочисленных параллельных более тонких мышечных нитей, окруженных внутриклеточной жидкостью. В ней растворены аденозинтрифосфорная кислота (АТФ), необходимая для осуществления сокращения, гликоген - питательное вещество, неорганические соли и многие другие вещества, в частности кальций.

Электрический импульс, возникший в двигательном нерве, вызывает резкое увеличение проницаемости мембран, освобождает ионы кальция. Катионы Са²⁺ активируют распад АТФ, которая служит непосредственным источником энергии для функции сократительных белков. Акт мышечного сокращения заключается в следующем: актин и миозин в мышечных волокнах расположены параллельно и только частично перекрываются в состоянии покоя. При сокращении происходит более глубокое проникновение актина в миозин, т. е. скольжение нитей одного белка вдоль другого, без изменения их собственной длины. (Слайд 19).

5.  Двигательная функция. Передвижение ряда одноклеточных организмов, а также сперматозоидов при помощи ресничек и жгутиков, в состав которых входят белки. (Слайд 20).

6.  Защитная функция. Белки предохраняют клетки и органы от повреждений, проникновения в организм посторонних соединений, болезнетворных микроорганизмов, других чужеродных тел. Например, защитные белки – иммуноглобулины (или антитела) способны распознавать и уничтожать бактерии, вирусы, чужеродные для организма белки. (Слайд 21).

Для укрепления иммунитета у взрослых и у детей необходимо включить в рацион продукты, богатые белком.Белок играет важную роль в производстве антител, борющихся с болезнями и инфекциями. Крайне важно, чтобы в каждодневном меню присутствовали растительные и животные белки.

Белки крови – фибрин, тромбопластин и тромбин – принимают участие в процессах свертывания крови, что предупреждает большие кровопотери при повреждении стенок кровеносных сосудов.

7. Сигнальная функция. Белки – рецепторы, воспринимают и передают сигналы, поступающие из соседних клеток или окружающей среды. Например, действие света на сетчатку глаза воспринимается фоторецептором родопсином. (Слайд 22).

8. Запасающая функция. Некоторые белки могут накапливаться в клетках. Например, в белочной оболочке птичьих яиц накапливается белок овальбумин, которым птенцы питаются перед выходом из яйца. В эндосперме семян многих видов растений (пшеницы, кукурузы, риса и др.) откладываются белки, которые зародыши используют на первых этапах своего развития. (Слайд 23).

9. Энергетическая функция белков состоит в том, что при полном расщеплении 1 г белка в среднем освобождается 17,2 кДж энергии. (Слайд 24).

10. Регуляторная функция. Гормоны — вещества, обеспечивающие наряду с нервной системой гуморальную регуляцию функций организма. Например, гормон инсулин участвует в регуляции содержания сахара в крови. Соматотропин, или соматотропный гормон, контролирует рост и развитие организма как животных, так и человека. Основной дефект развития организма человека и животных, в условии недостаточности соматотропина – задержка роста костей.

Избыток соматотропина в растущем организме может приводить к гигантизму, а у взрослых к ненормальному увеличению отдельных органов и тканей. (Слайд 25).

Биолог (учащийся № 6):Белки – основа продуктов питания. Биологическая ценность белков зависит от содержания незаменимых аминокислот. Из 20 аминокислот, входящих в состав белков, 9 являются незаменимыми, то есть они не образуются в организме и должны обязательно поступать с пищей. Недостаток белков или нарушение процессов их усвоения (переваривание и всасывание) приводят к заболеваниям внутренних органов, болезням крови и ослаблению иммунитета.

Более того, важно не только поступление с пищей достаточных количеств каждой из незаменимых аминокислот, но и их соотношение, приближающееся к таковому в белках тела человека. При нарушении сбалансированности аминокислотного состава рациона синтез собственных белков также нарушается.

Как происходит гидролиз белка в организме?

1. Под действием белков – ферментов в желудке происходит расщепление белковых молекул до мелких полипептидов.

2. В кишечнике полипептиды распадаются до отдельных аминокислот.

3. Смесь аминокислот всасывается слизистой оболочкой тонкого кишечника и через систему воротной вены попадает в печень, откуда разносится кровью ко всем органам.

Аминокислоты расходуются на синтез белка (увеличение белковой массы, рост, обновление организма) и нуклеиновых кислот, часть аминокислот в процессе жизнедеятельности распадается.

           Незаменимые аминокислоты человек получает в готовом виде с растительной и животной пищей. Такие аминокислоты содержатся в белках молочных продуктов (молоко, сыр, творог), в яйцах, рыбе, мясе, а также в сое, бобах, горохе и др. растениях. (Слайд 26).

Животные и растительные белки усваиваются организмом неодинаково. Если белки молока, молочных продуктов, яиц усваиваются на 96%, мяса и рыбы - на 93-95%, то белки хлеба - на 62-86%, овощей - на 80%, картофеля и некоторых бобовых - на 70%. Однако смесь этих продуктов может быть биологически более полноценной.

Суточная потребность взрослого человека в белке разного вида 1-1,5 г на 1 кг массы тела, т.е. приблизительно 85-100 г. Доля животных белков должна составлять приблизительно 55% от общего его количества в рационе. (Слайд 27).

Учитель:  Давайте же сделаем выводы о значении белков для организма человека.
Выводы учащихся:

1.Белковое питание необходимо для нормального развития и жизнедеятельности человеческого организма, так как белки выполняют жизненно важные функции в организме.

2.Недостаток белка в пище вызывает тяжёлые заболевания. Результат несбалансированного питания – плохое самочувствие, истощение, быстрая утомляемость, ослабление иммунитета.

IV. Закрепление

Учитель: Спасибо ребята за предоставленную информацию. Мы изучили с вами основные свойства белков и сейчас я предлагаю вам побыть в роли химиков-аналитиков.

 Задание: используя выданные реактивы, решите экспериментальные задачи.

Определение белка(групповая работа по инструктивным картам)

Опыт № 1: Определите с помощью ксантопротеиновой реакции, в какой пробирке находится белок. № пробирки укажите в вашей инструктивной карте в соответствующей графе.

Опыт № 2: Определите с помощью биуретовой реакции, в какой пробирке находится белок. № пробирки укажите в вашей инструктивной карте в соответствующей графе.

Опыт № 3: Определите с помощью реакции денатурации, в какой пробирке с номерами находится белок. № Пробирки укажите в вашей инструктивной карте в соответствующей графе.

Опыт № 4: Определите с помощью биуретовой реакции, содержится ли в растворе бульонных кубиков белок. Полученные результаты занесите в вашу инструктивную карту в соответствующую графу.

Двое учащихся будут работать у доски.

1 учащийся: Определите с помощью ксантопротеиновой реакции, содержится ли белок в твороге.

2 учащийся: Определите с помощью биуретовой реакции, содержится ли белок в мясном бульоне.

Учащиеся проводят опыты, демонстрируют результаты и делают выводы.

Молоко и молочные продукты сдержат белки. А есть ли белки в широко рекламируемых бульонных кубиках. Эксперты 4 группы, доложите результаты эксперимента.

Эксперты демонстрируют результаты опыта - ни в одном исследованном нами образце белки не обнаружены.

Действительно, в бульонных кубиках белков нет, а аромат бульону придают пищевые добавки: глутаминовая кислота (Е620) и глутаминат натрия (Е621, часто его называют глютамат натрия).

Итак, мы познакомились сегодня с биологическими функциями белков, со значением белков для клетки, организма человека в целом, изучили химические и физические свойства белков. А теперь я предлагаю Вам проверить степень усвоения материала с помощь небольшого теста. (Слайд 28, 29).

1. Мономерами молекул белка являются:

а) глюкоза;

б) жирные кислоты;

в) глицерин;

г) аминокислоты.

2. В первичной структуре молекул белка остатки аминокислот соединены между собой посредством следующей химической связи:

а) дисульфидная;

б) пептидная;

в) водородная;

г) ионная.

3. При последовательной обработке белка растворами щелочи и сульфата меди(II) (биуретовая реакция) появляется:

а) желтое окрашивание;

б) красно-фиолетовая окраска;

в) черный осадок;

г) осадок голубого цвета.

4. При денатурации не происходит разрушение структуры:

а) первичной;                                                  

б) вторичной;      

в) третичной;

г) четвертичной.

5. При действии концентрированной азотной кислоты на белки (ксантопротеиновая реакция) появляется:

а) желтое окрашивание;

б) красно-фиолетовая окраска;

в) черный осадок;

г) осадок голубого цвета.

6. При расщеплении 1 г белка освобождается количество энергии (кДж):

а) 17,6;

б) 38,9;

в) 44,5;

г) 56,7.

Учитель: Человеку всегда хотелось чуда. Одним из чудес остается возникновение жизни, превращение неживой материи в живой организм. Данное занятие дало нам возможность еще раз "приоткрыть дверь" научного познания жизни и понять, что жизнь и белки неразрывно связаны. Чтобы ответить на вопрос, что такое жизнь, нужнопонять, что такое белки. Насколько многообразен белок, настолько сложна, загадочна и многолика сама жизнь. Подтверждение этого – высказывание Гёте о том, что мир бы не мог существовать, если бы был так просто устроен.

V. Рефлексия.

У вас на столах лист рефлексии. Заполните его, пожалуйста. 

1. Домашнее задание.

Изучить тему «Белки» по учебнику химии (§38). Выполнить упражнения 4-7 стр. 183. (Слайд 30).

Использованная литература:

1. Г.Е.Рудзитис, Ф.Г. Фельдман «Химия 10», Москва, Просвещение, 2014
2.Н.Л.Глинка «Общая химия»
3. В.М. Корсунская «Уроки общей биологии»
4. А.О. Рувинский «Общая биология»
5. Единая коллекция цифровых образовательных ресурсов по химии