Разработка урока на тему: "Строение и функции белков"

Конспект урока

Тема:

Строение и функции белков.

Цель:

Систематизировать и углубить у учащихся учебно-познавательные компетентности в области изучения строения и функций белков.

Задачи:

Образовательные (предметные):

Конкретизировать и углубить знания учащихся

А) строение белка

Б) классификация белков

В) уровни организации белковой молекулы

Г) функции белков

Развивающие (метапредметные):

А) развитие необходимости понимания важнейшей биологической роли белков в мире живой природы

Б) развивать методы исследования живой природы развитие коммуникативных умений

Воспитательные:

А) Овладение опытом межличностной коммуникации корректное ведение диалога участие в работе парой

Оборудование:

Мультимедийный проектор, экран, презентация

Тип урока:

Комбинированный

Понятия:

Белки, протеины, протеиды, пептидная связь, первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белков; денатурация, ренатурация, ферменты.

Конспект урока:

Орг. Момент.

Вызов.

. Содержание в клетках может колебаться от 50 до 80%. «Жизнь есть способ существования белковых молекул», - Энгельс (см. презентацию). Вы уже имеете определенные знания о строении и функциях белков. Предлагаю вспомнить их. Учитель записывает на доске слово белок, ставит от него в разные стороны стрелочки и предлагает составить кластер (что известно о белке). Кластер учителя на обратной стороне доски, где содержатся дополнительные сведения, а также те моменты, которые изучались в 9 классе. Затем обсуждаем и сравниваем кластеры и делают вывод, что известно о белках, а что неизвестно учитель предлагает сформулировать цель урока: углубить знания по теме строение и функции белков.

Содержание кластера учителя:

Образуются в результате реакции полимеризации.
Остатки аминокислот соединяются посредством пептидной связи.

Белки классифицируют на простые и сложные.

Существует четыре уровня организации белковых молекул:

А) первичная

Б) вторичная

В) третичная

Г) четвертичная

Белки выполняют многообразные функции в организме.

Белки подвергаются денатурации и ренатурации.

Изучение нового материала (осмысление):

Текст на партах;

работа с учебником

Игровое задание

Беседа

Записать в тетради

Рассказ с использованием таблиц и слайдов

Самостоятельная работа с учебником, со слайдами

Работа с текстом учебника

Практическая работа

Функции белков (работа с учебником, с тетрадью, со слайдами)

Рассказ учителя

Строение белков.

Длинные белковые цепи построены всего из 20 различных типов аминокислот. Биологи называют их «волшебными» аминокислотами. Аминокислоты имеют общий план строения, но отличаются друг от друга по строению радикала. Со­единяясь, молекулы аминокислот образуют так называемые пептидные связи. Реакция, на рисунке 13, называется реакцией полимеризации. В результате взаимодействия аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты выделяется молекула воды, а освобождающиеся электроны образуют ковалентную связь, которая получила название пептидной.

Две аминокислоты, соединившись, образуют дипептид, три – трипептид. Продолжите ряд, (4 - тетрапепсид, 5 - пентапептид, 6 - гекса… , а много - полипептид). Если вам в тексте учебника попадутся термины «полипептид», «полипептидная молекула», то вы уже будете знать, что речь идет о молекуле белка.информация учителя.

Белковые молекулы могут быть короткими и длинными, например:

• Инсулин - гормон поджелудоч­ной железы, состоит из двух цепей: в одной 21, а в другой 30 аминокислотных остатков.

• Миоглобин — белок, мышечной ткани, состоит из 153 ами­нокислот.

• Коллаген- состоит из трех полипептидных цепей, каждая из которых содержит около 1000 ами­нокислотных остатков.

Помогите мне сформулировать определение понятия «белок».

Белок – это

- низкомолекулярное соединение или высокомолекулярное? (высокомолекулярное)

- можем мы назвать ее биополимером? (да)

- аргументируйте свою мысль (биополимеры – это крупные органические молекулы, состоящие из мономеров)

- что является мономером белковой молекулы? (аминокислоты)

- сколько видов аминокислот может входить в состав белковой молекулы? (20)

- белок относится к гомополимерам или гетерополимерам? Аргуменитруйте свою мысль. (к гетерополимерам, потому что в состав белков входят отличающиеся друг от друга мономеры – 20 аминокислот).

Белок это нерегулярный биополимер, мономерами которого являются аминокислоты.

По составу белки можно классифицировать:

• протеины – состоят только из белков

• протеиды – белок + небелковая часть:

а. гликопротеиды – аминокислоты + углеводы

б. липопротеиды – аминокислоты + жиры

в. нуклеопротеиды – аминокислоты + нуклеиновая кислота

г. металлопротеиды – аминокислоты + металлы (гемоглобин)

Уровни организации белковой молекулы (см. презентацию).

Молекулы белков имеют сложную пространственную структуру.

Линейная последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру белка. Она уни­кальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функ­ции.

Вторичная структура белков представляет собой спираль или гармошку. Витки спирали или ребра гармошки удерживаются водородными связями между группами — СООН и —NН₂— . Хотя водородные связи малопрочные, но благодаря их значительному количеству в комп­лексе они обеспечивают довольно прочную структуру.

Третичная структура представляет собой причудливую, но для каждого белка специфическую конфигурацию, имеющую вид клубка (глобулу). Прочность третичной структуры обеспечивается ионными, водородными и дисульфидными (—S—S—) связями между остатками цистеина, а также гидрофобным взаимодействием.

Четвертичная структура характерна не для всех белков. Она возникает в результате соединения нескольких глобул в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови человека представляет комп­лекс из четырех таких субъединиц, инсулин – из двух.

Денатурация и ренатурация белков.

Проблемные вопросы:

1. Почему врачи рекомендуют «сби­вать» температуру больного, если она превышает 38 °С? (Из-за возможной теп­ловой денатурации белков).

2. Почему из сваренного яйца никогда не появится цыпленок? (Белки яйца необратимо теряют структуру из-за тепловой денатурации).

Денатурация — это утрата белковой молекулой своей структурной организации: четвер­тичной, третичной, вторичной, а при более жестких условиях — и пер­вичной структуры (рис. 19). В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию. Причинами денатурации могут быть высокая температура, ультрафиолетовое излучение, действие сильных кислот и щелочей, тяжелых металлов и органических растворителей.

Денатурация может быть обратимой и необратимой, частичной и полной. Иногда, если воздействие денатурирующих факторов оказалось не слишком сильным и разрушение первичной структуры молекулы не произошло, при наступлении благоприятных условий денатурированный белок может вновь восстано­вить свою трехмерную форму. Этот процесс называется ренатурацией, и он убедительно доказывает зависимость третичной структуры белка от последовательности аминокислотных остатков, т. е. от его первичной структуры.

Вопросы к тексту:

1. Что называется денатурацией? (утрата белковой молекулой своей структурной организации)

2. Что может явиться причиной денатурации? (высокая температура, ультрафиолетовое излучение, действие сильных кислот и щелочей)

3. В каком случае возможно восстановление структуры белковой молекулы? (если не произошло разрушение первичной структуры белка)

4. Как называется этот процесс? (ренатурация)

5. Какая структура белковой молекулы обеспечивает свойства белка и ее про­странственную конфигурацию? (первичная)

Выполните опыты и объясните их результаты:

Белок яйца является типичным протеином. Выясните, что с ним произойдет, если на него подействовать водой, спиртом, ацетоном, кислотой, щелочью, растительным маслом, высокой температурой и т. д.

Нарисуйте таблицу. Какие функции белков вы знаете?

Изучим подробнее каталитическую функцию белков.

Каталитическая функция - одна из важнейших функций белков. Все био­химические реакции протекают с ог­ромной скоростью благодаря участию в них биокатализаторов - ферментов. Определение: ферменты - это белки, ускоряющие проте­кание реакций. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч (а иногда и в миллионы раз) выше скоро­сти реакций, идущих с участием неорганических катали­заторов. Например, пероксид водорода без катализато­ров разлагается медленно: 2Н₂О₂ - 2Н₂О + О₂. В при­сутствии солей железа (катализатора) эта реакция идет несколько быстрее. Фермент каталаза за 1 сек. расщепля­ет до 5 млн. молекул Н₂О₂.

Известно более 2000 ферментов. Несмотря на большое количество и разнообразие ферментов, все их по особенностям строения можно разде­лить на две группы: простые белки и сложные белки. У сложных ферментов помимо белковой части имеется добавочная группа- ко­фактор (например, у многих витаминов).

Активный центр фермента взаимодействует с молекулой субстрата с образованием фермент-субстратного комплек­са. Затем фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции.

Согласно гипотезе, выдвинутой в 1890 г. Э. Фишером, субстрат подходит к ферменту, как ключ к замку, то есть пространственные конфигурации активного центра фер­мента и субстрата точно соответствуют друг другу. Суб­страт сравнивается с «ключом», который подходит к «зам­ку» — ферменту.

В 1959 году Д. Кошланд выдвинул гипотезу, по которой пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу называют гипотезой «руки и перчатки» (гипотезой индуцированно­го соответствия).

Поскольку все ферменты являются белками, их актив­ность наиболее высока при физиологически нормальных условиях: большинство ферментов наиболее активно ра­ботает только при определенной температуре. При повы­шении температуры до некоторого значения (в среднем до 50 °С) каталитическая активность растет (на каждые 10 °С скорость реакции повышается примерно в 2 раза). При температуре выше 50 °С белок подвергается денату­рации и активность фермента падает.

Кроме того, для каж­дого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность.

На скорость реакции влияет также концентрация суб­страта и концентрация фермента. При увеличении коли­чества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем; увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных цент­ров фермента. Увеличение концентрации фермента приво­дит к усилению каталитической активности, так как в еди­ницу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Домашнее задание:

Параграф 11. Знать определение терминов. Знать строение белковой молекулы, объяснять функции белков, приводить примеры.

*по желанию подготовить письменное сообщение по темам «Энзимология на современном этапе».