Презентация по теме"Белки"

Дидактическая цель: Обеспечить в ходе урока усвоение учащимися знаний о функциях, строении и свойствах белков.

Задачи:

Общеобразовательные: развитие интереса к решению задач нестандартного вида, к активной творческой деятельности, сформировать навыки самостоятельной работы.

Развивающие: развитие логического мышления, памяти, внимательности, умения работать с дополнительной литературой.

Воспитательные: развитие познавательного интереса, усиление познавательной мотивации осознанием ученика своей значимости в образовательном процессе.

Приобретаемые навыки детей: активизация познавательной и самостоятельной деятельности, обобщение знаний, умение делать выводы.

Формы организации работы детей: дискуссия, проектная работа.

Формы организации работы учителя: учебная дискуссия, проблемный урок.

Вы уже знаете о суперспособностях современного учителя?

Тратить минимум сил на подготовку и проведение уроков.

Быстро и объективно проверять знания учащихся.

Сделать изучение нового материала максимально понятным.

Избавить себя от подбора заданий и их проверки после уроков.

Наладить дисциплину на своих уроках.

Получить возможность работать творчески.

=> ПОЛУЧИТЬ СУПЕРСПОСОБНОСТИ УЧИТЕЛЯ <=

Просмотр содержимого документа
«Презентация по теме"Белки" »

БЕЛКИ

Учитель химии

МКОУ АШИ Постнова С.В.

900igr.net

Содержание

Определение
Функции белков
Строение полипептидной цепи
Структура белка
Химические свойства
Превращения белков в организме
Источники информации

Чем являются белки в любом живом организме?

Определение

Пептиды и белки представляют собой высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков α - аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.

Энергетическая

(при окислении 1 г

выделяется 17,6 кДж )

Структурная

( покровные ткани растен.,

клеточные мембраны)

Метаболическая

(участие

в синтезе

орг. вещ-в)

Биологические

функции углеводов

Запасающая

(крахмал – растения,

гликоген - животные)

Функции белков

1) Структурная (пластическая) – белками образованы многие клеточные компоненты, а в комплексе с липидами они входят в состав клеточных мембран.

2) Каталитическая – все биологические катализаторы – ферменты по своей химической природе являются белками.

3) Транспортная – белок гемоглобин транспортирует кислород, ряд других белков образуя комплекс с липидами транспортируют их по крови и лимфе (пример: миоглобин, сывороточный альбумин).

4) Механохимическая – мышечная работа и иные формы движения в организме осуществляются при непосредственном участии сократительных белков с использованием энергии макроэргических связей (пример:

актин, миозин).

5) Регуляторная – ряд гормонов и других биологически активных веществ имеют белковую природу (пр.: инсулин, АКТГ).

6) Защитная – антитела (иммуноглобулины) являются белками, кроме того основу кожи составляет белок коллаген, а волос – креатин. Кожа и волосы защищают внутреннюю среду организма от внешних воздействий. В состав слизи и синовиальной жидкости входят

мукопротеиды.

7) Опорная – сухожилия, поверхности суставов соединения костей

образованы в значительной степени белковыми веществами (пр.: коллаген, эластин).

8) Энергетическая – аминокислоты белков могут поступать на путь гликолиза, который обеспечивает клетку энергией.

9) Рецепторная – многие белки

участвуют в процесса избирательного

узнавания(рецепторы).

Источники аминокислот

Основным источником α - аминокислот для живого организма служат пищевые белки , которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают α - аминокислоты. Многие α - аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков α - аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми.

К ним относятся :

валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и т.д.

Строение полипептидной цепи

Полипептидная цепь имеет неразветвленное строение и состоит из чередующихся метиновых ( CH ) и пептидных ( CONH ) групп. Различия такой цепи заключаются в боковых радикалах, связанных с метиновой группой, и характеризующих ту или иную аминокислоту.

Структура белка

Первичная структура белка - специфическая аминокислотная последовательность, т.е. порядок чередования α - аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Вторичная структура белка - конформация полипептидной цепи, т.е. способ скручивания цепи в пространстве за счет водородных связей между группами NH и CO . Одна из моделей вторичной структуры – α - спираль.

Третичная структура белка - форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.

Третичная структура белка - форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.

Четвертичная структура белка – агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных

Четвертичная структура белка – агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных

полипептидных цепей

Химические свойства

1) Амфотерность связана с наличием в молекуле белка катионообразующих групп – аминогрупп и анионообразующих – карбоксильных группу. Знак заряда молекулы зависит от количества свободных групп. Если преобладают карбоксильные группы то заряд молекулы отрицательный (проявляются свойства слабой кислоты), если аминогруппы – то положительный (основные свойства).

2 ) Денатурация. Утрата белком природной (нативной) конформации, сопровождающаяся обычно потерей его биологической функции, называется денатурацией . С точки зрения структуры белка – это разрушение вторичной и третичной структур белка, обусловленное воздействием кислот, щелочей, нагревания, радиации и т.д.

Денатурация может быть обратимой (так называемая, ренатурация) и необратимой . Пример необратимой денатурации при тепловом воздействии – свертывание яичного альбумина при варке яиц.

3 ) Гидролиз белков – разрушение первичной структуры белка под действием кислот, щелочей или ферментов, приводящее к образованию a - аминокислот, из которых он был составлен.

4 ) Качественные реакции на белки:

a) Биуретовая реакция – фиолетовое окрашивание при действии солей меди ( II ) в щелочном растворе. Такую реакцию дают все соединения, содержащие пептидную связь.

б) Ксантопротеиновая реакция – появление желтого окрашивания при действии концентрированной азотной кислоты на белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина).

Превращения белков в организме

Белки в живом организме постоянно расщепляются на исходные аминокислоты (с непременным участием ферментов), одни аминокислоты переходят в другие, затем белки вновь синтезируются (также с участием ферментов), т.е. организм постоянно обновляется. Некоторые белки (коллаген кожи, волос) не обновляются, организм непрерывно их теряет и взамен синтезирует новые. Белки как источники питания выполняют две основные функции: они поставляют в организм строительный материал для синтеза новых белковых молекул и, кроме того, снабжают организм энергией (источники калорий).